Die Ursachen der Salicylatintoleranz – Teil 3/3: Entgiftung und Genetik
Inhaltsverzeichnis
Im dritten Teil der möglichen Ursachen, die zu einer Aspirin- und Salicylatunverträglichkeit beitragen können, geht es um:
- Enzyme, die wichtige Funktionen im Körper ausführen, aber von Salicylsäure blockiert werden können
- Enzyme, die eingeschränkt funktionsfähig sind und dadurch Aspirin (Acetylsalicylsäure „ASS“) und Salicylate nicht ausreichend abbauen können
- Genpolymorphismen, die im Zusammenhang mit Aspirin/ASS-Unverträglichkeit identifiziert wurden
Übersicht der Blogreihe:
Teil 3: Entgiftung und Genetik
Sulfotransferase (SULT1A)
Die Sulfotransferasen (SULT) sind Enzyme der Phase II Entgiftung. Sie metabolisieren ihre Substrate, indem sie ihnen eine Sulfogruppe (-SO2OH) anhängen, damit diese Moleküle anschließend ausgeschieden werden können.1
Die Phenolsulfotransferase (PST = SULT1) hat ihre Bezeichnung durch ihre spezifischen phenolischen Substrate erhalten. Die SULT1A setzt Phenole, aromatische Amine, Katecholamine und aromatische Arzneimittel um. Eine eingeschränkte Enzymaktivität steht im Zusammenhang mit erhöhten Leveln von Neurotransmittern, Katecholaminen und den damit verbundenen gesundheitlichen Beschwerden, wie z.B. ADHS, Autismus-Spektrum-Störungen, Blutdruckänderungen, Migräne, Vorhofflimmern, Diabetes.1–4
SULT1A und ADHS
Der amerikanische Arzt Dr. Ben Feingold hat bei Kindern mit ADHS und allergieähnlichen Symptomen eine spezielle Ernährung empfohlen. Bei der sog. Feingold-Diät werden Substanzen wie synthetische Farbstoffe, synthetische Konservierungsmittel, künstliche Süßstoffe und Nahrungsmittelsalicylate stark reduziert (s. Abb. 1).5
Man geht davon aus, dass der Erfolg dieser Ernährungsform darauf basiert, dass bei vielen Betroffenen von neurologischen und immunologischen Erkrankungen eine reduzierte SULT1A-Leistung besteht und dieses System dadurch entlastet wird.6,7
Wer zusätzlich Probleme mit phenolischen Verbindungen hat, bei dem könnte womöglich eine eingeschränkte PST beteiligt sein.
Salicylate, NSAR und Polyphenole wie Curcumin oder Quercetin können zusätzlich noch die Phenolsulfotransferase hemmen und den Phenolabbau weiter erschweren. Dies könnte womöglich zu einer toxischen Anreicherung von Phenolen im Körper führen.8–11
Unterstützende Effekte auf die PST haben Retinsäure, die sich aus Retinol (tierischem Vitamin A) bildet und Sulfatlieferanten wie Magnesiumsulfat („Bittersalz“, „Epsom Salz“).7,12 Da Magnesiumsulfat eine starke abführende Wirkung besitzt, eignet sich hier eher ein Bad. Die Sulfataufnahme über die Haut ist umstritten. Studien zeigen jedoch, dass geringe Menge Sulfat über die Haut aufgenommen werden können, was einen positiven Effekt auf die PST haben kann.13
Abbildung 1 Bei der Feingold-Diät werden Farbstoffe, Konservierungsmittel und Nahrungsmittelsalicylate aus der Ernährung stark reduziert, was bei ADHS und weiteren Erkrankungen zu einer Verbesserung der Symptome führen kann.
UDP-Glucuronyltransferasen (UGT) und Morbus Meulengracht
Die UDP-Glucuronyltransferasen (UGT) übertragen Glucuronsäure auf körpereigene sowie körperfremde fettlösliche Stoffe, um sie dadurch wasserlöslich zu machen und ausscheiden zu können. Die UGT gehört wie die SULT auch zur Phase-II-Entgiftung.14
Die UGT metabolisiert neben Arzneimitteln wie Aspirin, Benzodiazepinen und trizyklischen Antidepressiva auch körpereigene Hormone, “die Pille”, Bilirubin, fettlösliche Vitamine und (Nahrungsmittel-)Salicylate.15–17
Ist die Enzymaktivität eingeschränkt, können diese Verbindungen nicht ausreichend abgebaut werden und sich im Körper anreichern bzw. nur verlangsamt ausgeschieden werden.
Bei der Erkrankung Morbus Meulengracht besteht eine Abbaustörung von Bilirubin über die UGT.17 Wenn die Enzymaktivität durch das Vorliegen anderer Substrate (wie z.B. zu viel Salicylsäure) noch weiter eingeschränkt wird, so kann eine Hyperbilirubinämie verstärkt werden.
Unterstützung der UGT
Mit Calcium-D-Glucarat, dem Salz der Glucarsäure, kann man indirekt die Glucuronidierung über die UGT unterstützen und dadurch den Abbau von Salicylaten. Glucarat macht die beta-Glucuronidase unschädlich, welche u.a. von Bakterien gebildet und von Mastzellen ausgeschüttet wird und die Entgiftung über die UGT behindern kann.18–20
Dieser Effekt kann auch bei einer Östrogendominanz positive Auswirkungen haben, da die UGT auch für den Östrogenabbau zuständig ist. Weitere Informationen zur Östrogendominanz findest du im Artikel: „Histamin, PMS und warum Schokolade keine gute Idee ist – Teil 2“
- Calcium-D-Glucarat ist in Deutschland leider nicht als Nahrungsergänzungsmittel zugelassen, weshalb es nur bei ausländischen Herstellern erhältlich ist.
Butyrylcholinesterase/ Pseudocholinesterase (BChE)
Die Butyrylcholinesterase (BChE/BuChE), oder auch Pseudocholinesterase genannt, spaltet die Esterbindung von Cholinester (z.B. des Neurotransmitters Acteylcholin), sowie andere Esterverbindungen.
Darunter fallen auch Medikamente, wie z.B. Aspirin, Narkosemittel (Mivacurium, Succinylcholin), Lokalanästhetika (Ester-Typ: Procain, Benzocain), Drogen, wie Heroin und Kokain und Insektizide, wie das Organophosphat Glyphosat.21
Betroffene eines BChE-Mangels berichten oft von Verschlechterungen des Gesundheitszustandes u.a. nach Procain-Infusionen und nach Narkosen, wie etwa nach einer Behandlung beim Zahnarzt (s. Abb.2).
Da Acetylsalicylsäure (Aspirin) ein Substrat der BChE ist, kann dessen Einnahme bei BChE-Mangel zu Unverträglichkeitsreaktionen führen.
Zusätzlich können Betroffene oft eine Unverträglichkeit auf Nachtschattengewächse ausbilden (Tomate, Kartoffel, Paprika, Aubergine), da die enthaltenen Solanine ebenfalls die BChE hemmen können.21
Einige Polyphenole, wie z.B. Luteolin und Quercetin, verfügen über BChE-hemmende Eigenschaften und können daher ebenfalls unverträglich sein.22
Worauf sekundäre Pflanzenstoffe sonst noch negative Einflüsse haben, liest du in diesem Artikel: “Die Schattenseite von Curcumin, Quercetin & Co.“.
Abbildung 2 Lokalanästhetika auf Esterbasis (z.B. Procain, Benzocain, Tetracain) können bei einer mangelnden Cholinesterase-Aktivität nur unzureichend abgebaut werden und daher zu gesundheitlichen Beschwerden führen.21
Cytochrom P450 2C9
Das Enzym CYP2C9 aus der Cytochrom P450-Familie metabolisiert endogene Substanzen, wie z.B. Östrogene23 und Fettsäuren24.
Eine verminderte Enzymaktivität dieses Enzyms steht im Zusammenhang mit dem Auftreten von Urtikaria durch die Einnahme von Aspirin (sog. Aspirin induzierter Urtikaria „AIU“).25
CYP2C9 ist an etwa 15 % der Verstoffwechslung von Medikamentenwirkstoffen beteiligt, darunter:
Aspirin, Ibuprofen, Diclofenac, Warfarin, Sulfonylharnstoffe, Phenytoin, Tolbutamid, Losartan, Terbinafin, Tamoxifen.25,26
Weitere Substrate sind auch Medikamente, die bei der Therapie einer Salicylatintoleranz eingesetzt werden, wie die Leukotrienblocker Montelukast und Zafirlukast.27,28 Auch der Duftstoff Limonen wird über CYP2C9 metabolisiert.29
Gehemmt werden kann das Enzym durch Wirkstoffe wie Fluconazol, Miconazol, aber auch sekundären Pflanzenstoffen, wie Anthocyane.30,31
Übersicht einiger Genvarianten bei ASS-Intoleranz
Die Tabelle soll einen Einblick in die vielen Möglichkeiten der ASS-Intoleranz auf genetischer Ebene aufzeigen. Die genetischen Varianten in dieser Tabelle sind nicht vollständig. Es existieren noch weitere Genvarianten, die im Zusammenhang mit einer Aspirin-Unverträglichkeit stehen.
Eine genetische Veränderung bedeutet nicht zwingend, dass eine Erkrankung ausbrechen muss. Erst wenn mehrere Faktoren aufeinander treffen, besteht eine höhere Wahrscheinlichkeit dafür (“Epigenetik”).
*AIA = Aspirin induziertes Asthma; AIU = Aspirin induzierte Urtikaria; AICU = Aspirin induzierte chronische Urtikaria; AIAU = Aspirin induzierte akute Urtikaria;
| Bezeichnung | Genotyp | Aufgabe | Phänotyp | Quelle |
| ALOX5 (Arachidonat-5-Lipoxygenase) | ALOX5 – 1708G > A ALOX5 – 21C > T ALOX5 – 270G > A ALOX5 – 1728G > A | Codiert das 5-LOX Enzym, das Leukotriene produziert | Erhöhtes Risiko für AIA (in einer koreanischen Bevölkerungsgruppe) | 27 |
| CYP2C9 (Enzym d. Cytochrom P450 Familie) | CYP2C9 – 1188T > C | Metabolisierung von Aspirin | Erhöhtes Risiko für AIU | 20 |
| CYSLTR1 (Cysteinylleukotrien-Rezeptor 1) | CYSLTR1 – 634C > T CYSLTR1 – 475A > C CYSLTR1 – 336A > G | Cysteinylleukotrien- Rezeptor 1 | Erhöhtes Risiko für AIA bei Männern | 27 |
| CYSLTR2 (Cysteinylleukotrien- Rezeptor 2) | CYSLTR2 – c.-819T > G CYSLTR2 – c.2078C > T CYSLTR2 – c.2534A > G | Cysteinylleukotrien- Rezeptor 2 | Erhöhtes Risiko für AIA (in einer koreanischen Bevölkerungsgruppe) | 27 |
| FcεRIα (Fc epsilon RI alpha Rezeptor) | FcεRIα – 344C > T | Rezeptor für IgE Antikörper (Allergien) | Häufig bei AICU | 27 |
| HLA (Humanes Leukozytenantigen) | HLA-DPB1*0301 | Bestimmt die Kompatibilität von Geweben bei Transplantationen | Erhöhtes Risiko für AIA | 27 |
| HLA (Humanes Leukozytenantigen) | HLA-DRB1*1302 HLA-DQB1*0609 | Bestimmt die Kompatibilität von Geweben bei Transplantationen | Erhöhtes Risiko für AIU | 27 |
| HNMT (Histamin-N-Methyltransferase) | HNMT 939A > C | Codiert histaminabbauendes Enzym HNMT | Erhöhtes Risiko für AICU | 28,29 |
| LTC4S (Leukotrien-C4-Synthase) | LTC4S – 444A > C | Synthese von Cysteinyl-Leukotrienen | Erhöhtes Risiko für AIA (in einer polnischen Bevölkerungsgruppe) | 27,28 |
| MS4A2 (Membrane-Spanning 4-Domains A2) | MS4A2-E237G | Rezeptor für IgE Antikörper | Erhöhtes Risiko für AIA | 28 |
| NAT2 (N-Acetyltransferase 2) | NAT2 – 9246G > C | Acetylierung u.a. von Acetyl Coenzym A, das Cysteinyl-Leukotriene abbaut | Erhöhtes Risiko für AIA | 30,31 |
| PTGS 2 (Prostaglandin Endoperoxide Synthase 2) | PTGS2 – 765G > C | Codiert Cyclooxigenase 2 | Erhöhtes Risiko für Aspirin-Intoleranz (in einer chinesischen Bevölkerungsgruppe) | 32 |
| TBXA2R (Thromboxan A2 Rezeptor) | TBXA2R – 4684T > C TBXA2R + 795T > C | Rezeptor für Thromboxan A2 | Erhöhtes Risiko für AIAU | 27,33 |
| TBX21 (T-box trancription factor 21) | TBX21 – 1993T > C | Steuerung des TH1-Zytokins Interferon Gamma | Erhöhtes Risiko für AIA (in einer japanischen Bevölkerungsgruppe) | 27,34,35 |
Eine Salicylatintoleranz ist keine Salicylatintoxikation
Aspirin und Salicylsäure können jedoch nicht nur bei Personen mit einer ASS-Intoleranz gesundheitliche Beschwerden verursachen. Sie können nicht nur Enzyme hemmen oder die Mastzellen aktivieren, sondern sind ab einer bestimmten Menge für jeden toxisch. Eine Salicylatvergiftung ist ein medizinischer Notfall.
Eine Intoxikation ist von einer Unverträglichkeit zu trennen. Die Messung von Salicylsäure im Blut gibt keinerlei Hinweise auf eine Salicylatintoleranz und ist nicht zur Diagnostik der SI geeignet.41
Im Beitrag „Basics der Salicylatintoleranz“ findest du Informationen zur Diagnostik einer Salicylatintoleranz.
Achtung: Da die Substanz nicht nur oral, sondern auch über Pflegeprodukte, medizinische Cremes und Erkältungsbalsam mit Wintergrünöl (= Methylsalicylat) über die Haut aufgenommen werden kann, ist bei verletzter Haut, Brandwunden und vor allem bei Kindern ebenfalls Aufmerksamkeit geboten.42,43
Symptome einer Vergiftung
Milde Vergiftungserscheinungen treten bei einer Blutkonzentration von 40-80 mg/dl Salicylsäure auf. Es kommt zu Übelkeit, Erbrechen, Bauchschmerzen, erhöhter Atemfrequenz, Kopfschmerzen und Schwindel. Hier handelt es sich um Aufnahmemengen ab 150mg Salicylsäure pro Kilogramm Körpergewicht.43,44 Bei einem 10kg schweren Kind entspräche das 3 Tabletten mit 500 mg Aspirin.
Eine schwere Vergiftung besteht bei einer Blutkonzentration über 100 mg/dl. Diese tritt meist 12-24 Stunden nach Einnahme auf.44
Die hohe Menge an Salicylsäure führt zunächst zu Hyperventilation und dadurch zu einer respiratorischen Alkalose. Im weiteren Verlauf kommt es zu einem Laktatanstieg und einer damit verbundenen lebensgefährlichen Azidose.44
Aus medizinischen Berichten kann eine Überdosierung mit Salicylsäure bei Kindern zu Fieber, vertiefter und schneller Atmung mit respiratorischer Alkalose, komatösem Zustand und einer okulogyrischen Krise (krampfhafte Aufwärtsbewegung der Augen) führen.42
Therapie bei Salicylatvergiftung
Die Behandlung erfolgt stationär in einer Klinik. Um mögliche Reste der Substanz im Magen-Darm-Trakt zu binden, wird Aktivkohle verabreicht. Gegen die Azidose kommen Infusionen mit Natriumhydrogencarbonat (Natron) zum Einsatz.44
Zusätzlich kann die Aminosäure Glycin verabreicht werden um die Metabolisierung zu Salicylursäure und die Ausscheidung über den Urin zu beschleunigen.45
Resümee
Zusammenfassend können wir nun sagen: Die Salicylatintoleranz ist sehr kompliziert!
Da nicht nur eine mögliche Ursache hinter dieser Erkrankung steckt, variieren die Symptome und die verträglichen Lebensmittel bei den Betroffenen teilweise sehr stark. Hinzu kommt, dass noch viel Forschungsarbeit benötigt wird, um diese komplexe Unverträglichkeit besser zu verstehen.
Jeder Betroffene hat seine individuelle Konstellation von Ursachen, weshalb die SI leider auch nicht nach Schema F therapierbar ist.
Für den Umgang mit der Unverträglichkeit kann es deutlich von Vorteil sein, wenn man seine eigenen „Stellschrauben“ kennt. So profitieren manche von der ASS-Desaktivierung, manche von der Basismedikation für Mastzellerkrankungen und andere wiederum, indem sie ihre Abbauenzyme unterstützen. Unserer Erfahrung nach ist es aber für jeden von Vorteil seine Auslöser zu kennen und sich diesen nur selten auszusetzen. So kann das System zur Ruhe kommen und eine höhere Lebensqualität erreicht werden.
Mach dich auf die Suche nach deinen Ursachen. Es lohnt sich immer!
Disclaimer
Die Inhalte dieses Beitrags dienen lediglich zur Information und Aufklärung. Jegliche Änderung einer Therapie ist mit dem behandelnden Arzt oder Therapeuten zu besprechen.
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Quellen
1. Salman ED, Kadlubar SA, Falany CN. Expression and Localization of Cytosolic Sulfotransferase (SULT) 1A1 and SULT1A3 in Normal Human Brain. Drug Metab Dispos. 2009;37(4):706-709. doi:10.1124/dmd.108.025767
2. Gamage N, Barnett A, Hempel N, et al. Human Sulfotransferases and Their Role in Chemical Metabolism. Toxicol Sci. 2006;90(1):5-22. doi:10.1093/toxsci/kfj061
3. Eagle K. ADHD impacted by sulfotransferase (SULT1A) inhibition from artificial food colors and plant-based foods. Physiol Behav. 2014;135:174-179. doi:10.1016/j.physbeh.2014.06.005
4. Eagle K. Toxicological effects of red wine, orange juice, and other dietary SULT1A inhibitors via excess catecholamines. Food Chem Toxicol. 2012;50(6):2243-2249. doi:10.1016/j.fct.2012.03.004
5. Hyman S. Feingold Diet. In: Volkmar FR, ed. Encyclopedia of Autism Spectrum Disorders. Springer; 2013:1261-1266. doi:10.1007/978-1-4419-1698-3_23
6. McFadden SA. Phenotypic variation in xenobiotic metabolism and adverse environmental response: focus on sulfur-dependent detoxification pathways. Toxicology. 1996;111(1):43-65. doi:10.1016/0300-483X(96)03392-6
7. Pagan C, Benabou M, Leblond C, et al. Decreased phenol sulfotransferase activities associated with hyperserotonemia in autism spectrum disorders. Transl Psychiatry. 2021;11(1):1-11. doi:10.1038/s41398-020-01125-5
8. Gibb C, Glover V, Sandler M. In vitro inhibition of phenolsulphotransferase by food and drink constituents. Biochem Pharmacol. 1987;36(14):2325-2330. doi:10.1016/0006-2952(87)90598-3
9. De Santi C, Pietrabissa A, Mosca F, Rane A, Pacifici GM. Inhibition of phenol sulfotransferase (SULT1A1) by quercetin in human adult and foetal livers. Xenobiotica. 2002;32(5):363-368. doi:10.1080/00498250110119108
10. Vietri M, De Santi C, Pietrabissa A, Mosca F, Pacifici GM. Inhibition of human liver phenol sulfotransferase by nonsteroidal anti-inflammatory drugs. Eur J Clin Pharmacol. 2000;56(1):81-87. doi:10.1007/s002280050725
11. Vietri M, Pietrabissa A, Mosca F, Spisni R, Pacifici GM. Curcumin is a potent inhibitor of phenol sulfotransferase (SULT1A1) in human liver and extrahepatic tissues. Xenobiotica Fate Foreign Compd Biol Syst. 2003;33(4):357-363. doi:10.1080/0049825031000065197
12. Rustgi V. Drug Hepatotoxicity, An Issue of Clinics in Liver Disease. Elsevier Health Sciences; 2016.
13. Adams JB, Audhya T, Geis E, et al. Comprehensive Nutritional and Dietary Intervention for Autism Spectrum Disorder—A Randomized, Controlled 12-Month Trial. Nutrients. 2018;10(3). doi:10.3390/nu10030369
14. Yang G, Ge S, Singh R, et al. Glucuronidation: driving factors and their impact on glucuronide disposition. Drug Metab Rev. 2017;49(2):105-138. doi:10.1080/03602532.2017.1293682
15. Kiang TKL, Ensom MHH, Chang TKH. UDP-glucuronosyltransferases and clinical drug-drug interactions. Pharmacol Ther. 2005;106(1):97-132. doi:10.1016/j.pharmthera.2004.10.013
16. Hu DG, Meech R, McKinnon RA, Mackenzie PI. Transcriptional regulation of human UDP-glucuronosyltransferase genes. Drug Metab Rev. 2014;46(4):421-458. doi:10.3109/03602532.2014.973037
17. Kuehl GE, Bigler J, Potter JD, Lampe JW. Glucuronidation of the aspirin metabolite salicylic acid by expressed UDP-glucuronosyltransferases and human liver microsomes. Drug Metab Dispos Biol Fate Chem. 2006;34(2):199-202. doi:10.1124/dmd.105.005652
18. Calcium-D-glucarate. Altern Med Rev J Clin Ther. 2002;7(4):336-339.
19. Hanausek M, Walaszek Z, Slaga TJ. Detoxifying Cancer Causing Agents to Prevent Cancer. Integr Cancer Ther. 2003;2(2):139-144. doi:10.1177/1534735403002002005
20. da Silva EZM, Jamur MC, Oliver C. Mast Cell Function. J Histochem Cytochem. 2014;62(10):698-738. doi:10.1369/0022155414545334
21. Darvesh S, Hopkins DA, Geula C. Neurobiology of butyrylcholinesterase. Nat Rev Neurosci. 2003;4(2):131-138. doi:10.1038/nrn1035
22. Szwajgier D. Anticholinesterase Activities of Selected Polyphenols – a Short Report. Pol J Food Nutr Sci. 2014;64(1):59-64. doi:10.2478/v10222-012-0089-x
23. Lee AJ, Cai MX, Thomas PE, Conney AH, Zhu BT. Characterization of the oxidative metabolites of 17beta-estradiol and estrone formed by 15 selectively expressed human cytochrome p450 isoforms. Endocrinology. 2003;144(8):3382-3398. doi:10.1210/en.2003-0192
24. Zeldin DC, DuBois RN, Falck JR, Capdevila JH. Molecular cloning, expression and characterization of an endogenous human cytochrome P450 arachidonic acid epoxygenase isoform. Arch Biochem Biophys. 1995;322(1):76-86. doi:10.1006/abbi.1995.1438
25. Shrestha Palikhe N, Kim SH, Nam Y, Ye YM, Park HS. Polymorphisms of Aspirin-Metabolizing enzymes CYP2C9, NAT2 and UGT1A6 in Aspirin-Intolerant urticaria. Allergy Asthma Immunol Res. 2011;3:273-276. doi:10.4168/aair.2011.3.4.273
26. Dai DP, Wang SH, Li CB, et al. Identification and Functional Assessment of a New CYP2C9 Allelic Variant CYP2C9*59. Drug Metab Dispos Biol Fate Chem. 2015;43(8):1246-1249. doi:10.1124/dmd.115.063412
27. Cardoso J de O, Oliveira RV, Lu JBL, Desta Z. In Vitro Metabolism of Montelukast by Cytochrome P450s and UDP-Glucuronosyltransferases. Drug Metab Dispos. 2015;43(12):1905-1916. doi:10.1124/dmd.115.065763
28. Lee HJ, Kim YH, Kim SH, et al. Effects of CYP2C9 genetic polymorphisms on the pharmacokinetics of zafirlukast. Arch Pharm Res. 2016;39(7):1013-1019. doi:10.1007/s12272-016-0785-x
29. Miyazawa M, Shindo M, Shimada T. Metabolism of (+)- and (-)-limonenes to respective carveols and perillyl alcohols by CYP2C9 and CYP2C19 in human liver microsomes. Drug Metab Dispos Biol Fate Chem. 2002;30(5):602-607. doi:10.1124/dmd.30.5.602
30. Niwa T, Shiraga T, Takagi A. Effect of antifungal drugs on cytochrome P450 (CYP) 2C9, CYP2C19, and CYP3A4 activities in human liver microsomes. Biol Pharm Bull. 2005;28(9):1805-1808. doi:10.1248/bpb.28.1805
31. Ramírez Pérez J. Anthocyane: Hemmung des Enzyms CYP2C9 in vitro und Verträglichkeit in vivo. phd. 2018. Accessed April 17, 2022. https://epub.uni-regensburg.de/37552/
32. Kim SH, Park HS. Genetic Markers for Differentiating Aspirin-Hypersensitivity. Yonsei Med J. 2006;47(1):15-21. doi:10.3349/ymj.2006.47.1.15
33. Palikhe NS, Kim SH, Park HS. What do we know about the genetics of aspirin intolerance? J Clin Pharm Ther. 2008;33(5):465-472. doi:10.1111/j.1365-2710.2008.00961.x
34. Kang Y, Kim S, Ye Y, et al. Functional Study Of Histamine N-methyltransferase (hnmt) Genetic Polymorphisms In Patients With Aspirin-intolerant Chronic Urticaria. J Allergy Clin Immunol. 2007;119(1):S311. doi:10.1016/j.jaci.2006.12.589
35. Kim JM, Park BL, Park SM, et al. Association analysis of N-acetyl transferase-2 polymorphisms with aspirin intolerance among asthmatics. Pharmacogenomics. 2010;11(7):951-958. doi:10.2217/pgs.10.65
36. Park SM, Park JS, Park HS, Park CS. Unraveling the Genetic Basis of Aspirin Hypersensitivity in Asthma Beyond Arachidonate Pathways. Allergy Asthma Immunol Res. 2013;5(5):258-276. doi:10.4168/aair.2013.5.5.258
37. Xu ZH, Jiao JR, Yang R, Luo BY, Wang XF, Wu F. Aspirin Resistance: Clinical Significance and Genetic Polymorphism. J Int Med Res. 2012;40(1):282-292. doi:10.1177/147323001204000128
38. Palikhe NS, Kim SH, Lee HY, Kim JH, Ye YM, Park HS. Association of thromboxane A2 receptor (TBXA2R) gene polymorphism in patients with aspirin-intolerant acute urticaria. Clin Exp Allergy. 2011;41(2):179-185. doi:10.1111/j.1365-2222.2010.03642.x
39. Akahoshi M, Obara K, Hirota T, et al. Functional promoter polymorphism in the TBX21 gene associated with aspirin-induced asthma. Hum Genet. 2005;117(1):16-26. doi:10.1007/s00439-005-1285-0
40. Lugo-Villarino G, Maldonado-Lopez R, Possemato R, Penaranda C, Glimcher LH. T-bet is required for optimal production of IFN-gamma and antigen-specific T cell activation by dendritic cells. Proc Natl Acad Sci U S A. 2003;100(13):7749-7754. doi:10.1073/pnas.1332767100
41. Molderings GJ, Baenkler HW Dustri Verlag Dr Karl Feistle. Salicylat-Intoleranz, Pseudo-Allergien, Mastozytose.; 2022.
42. Chiaretti A, Wismayer DS, Tortorolo L, Piastra M, Polidori G. Salicylate intoxication using a skin ointment. Acta Paediatr. 1997;86(3):330-331. doi:10.1111/j.1651-2227.1997.tb08902.x
43. Chin RL, Olson KR, Dempsey D. Salicylate Toxicity from Ingestion and Continued Dermal Absorption. Calif J Emerg Med. 2007;8(1):23-25.
44. Runde TJ, Nappe TM. Salicylates Toxicity. StatPearls Publishing; 2021. Accessed April 20, 2022. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK499879/
45. Patel DK, Ogunbona A, Notarianni LJ, Bennett PN. Depletion of plasma glycine and effect of glycine by mouth on salicylate metabolism during aspirin overdose. Hum Exp Toxicol. 1990;9(6):389-395. doi:10.1177/096032719000900606
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Ich bin zufällig auf diese Seite gestoßen und möchte mich sehr herzlich für die sehr gut aufbereiteten Informationen hier bedanken. Seit ich vor wenigen Monaten zuerst leichte Schnupfensymptome hatte ohne krank zu sein, sich das Ganze dann irgendwann anfühlte wie eine dauerhafte Sinusitis (ohne eine zu haben) und zuletzt fast unerträglich wurde (konnte kaum noch schlucken, ständig verschleimt), habe ich angefangen zu überlegen, was ich seit Dez/Jan anders mache als vorher. Durch diese Website bin ich darauf gekommen, dass es an einem Parfum liegen muss, das ich seit Ewigkeiten verwende, jedoch wurde die Rezeptur angepasst und plötzlich sind 2 Arten… Weiterlesen »
Hallo Annika, vielen Dank für dein tolles Feedback. Es freut uns sehr, dass dir unsere Beiträge weiterhelfen. Neben der Vermeidung könnte man noch versuchen Ursachen herauszufinden, wie z.B. Leaky Gut, Darmdysbiose, Mängelzustände, Hormonstörungen, etc. Melde dich gerne per E-Mail, wenn du dafür weitere Hilfestellung benötigen solltest. Alles Gute und liebe Grüße
Kann man um die PST zu unterstützen die Form Retinylpalmitat nehmen bzw. wie heißen die korrekten Formen?
Könnt ihr die passenden (richtige Form) Vitamin A Tropfen ohne MCT empfehlen?
DANKE für euere Arbeit! <3 <3 <3
Hallo Saa Rina,
vielen Dank für dein tolles Feedback. Das freut uns sehr.
Wir persönlich verwenden Retinylacetat in Kapselform, möchten hier aber keine Werbung für andere Firmen machen.
Wir möchten Vitamin A auch in unser Sortiment aufnehmen. Leider haben wir bisher noch keinen Rohstoff ohne Zusatzstoffe gefunden.
Liebe Grüße
Thomas